La Glicosilación o Glucosilación proteíca se trata del proceso de adición de Carbohidratos a una proteína. Las proteínas a las que se le ha añadido una cadena de glúcidos (Glicoproteínas), su finalidad es ser secretada o formar parte de la superficie celular, aunque proteínas nucleares y citosólicas tambien pueden estar glicosiladas. Los carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones importante en el plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la proteína en los compartimientos intracelulares y en las interacciones célula-célula.

Tipos de glicoproteínas[editar | editar código]

Hay dos tipos: N-Glicoproteínas y O-Glicoproteínas, depeniendo del lugar de adición de los carbohidratos:

  • N-glicoproteína: Los carbohidratos se unen al extremo N de la cadena lateral, del aminoácido asparragina.
  • O-Glicoproteína: El átomo de Oxigeno de los aminoácidos Serina y Treonina, es el lugar de unión.

Los carbohidratos que se unen directamente a estos sitios son normalmente N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina respectivamente.

Proceso[editar | editar código]

La glicosilación se lleva acabo en el interior del reticulo endoplasmático rugoso. El primer paso es la translocación proteíca (Introducción de la proteína a su interior). Mientras se introduce, se hace la transferéncia de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos (2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas),a un aminoácido de asparragina de la proteína en sintesis.El oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a un lípido transportador de su menbrana: el doricol fosfato.

Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la "maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1 manosa.

Posteriormente las glicoproteínas pasaran al Aparato de Golgi, donde sufriran modificaciones adicionales.

Esto es para el N-acetilglucosamina, losO-oligosacáridos se forman con la adición de un único azúcar compuesto por pocos residuos monosacáridos.

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